kwartalnik "Edukacja Biologiczna i Środowiskowa"

ISSN 1643-8779



"Edukacja Biologiczna i Środowiskowa" 2017/3, 12-20

« « « 2017/3

Kliknij tę ikonę, by obejrzeć artykuł we Flashu (plik pdf) | należy odczekać do momentu, aż plik załaduje się w całości, a następnie obracać strony strzałkami klawiatury (w prawo i w lewo) lub chwycić myszką za górny róg i przeciągnąć stronę

Maria Ciesielska, Lucyna Misztal, Robert Luciński, Małgorzata Adamiec

Proteazy i inne molekularne nożyce do cięcia białek

Abstrakt:

Enzymy przeprowadzające reakcję, w wyniku której rozerwane zostaje wiązanie peptydowe, to głównie enzymy hydrolityczne określane jako proteazy. Enzymy te odgrywają istotną rolę w obrocie metabolicznym białek, kontroli ich jakości oraz regulacji wielu procesów metabolicznych. Pomimo tego, że wszystkie proteazy katalizują ten sam typ reakcji, mechanizm ich działania jest zróżnicowany. Do rozerwania wiązania peptydowego dochodzi na drodze hydrolizy, w oparciu o jedną z dwóch strategii katalitycznych: aktywacji cząsteczki wody lub wiązania kowalencyjnego. Istnieje jednak grupa enzymów, które katalizują reakcję rozerwania wiązania peptydowego bez udziału cząsteczki wody i według nomenklatury Komitetu Nazewnictwa Międzynarodowej Unii Biochemicznej i Biologii Molekularnej zaliczane są do liaz. Proteazy zróżnicowane są również pod względem budowy centrum aktywnego. Ze względu na rodzaj reszty aminokwasowej kluczowej dla funkcjonowania enzymu, wyróżnia się obecnie siedem różnych rodzin proteaz. W poniższym artykule postaramy się przybliżyć budowę i strategię katalityczną każdej z nich.

Proteases and other molecular scissors for cutting proteins

Abstract:

The majority of enzymes that break the peptide bond belong to hydrolases and they are known as proteases. These enzymes play an important role in metabolic turnover of proteins, their quality control and regulatory processes involved in the control of many metabolic processes.  These enzymes play an important role in the turnover of proteins, control their quality and regulate many metabolic processes. Although all proteases catalyze the same type of reaction, the mechanisms of their action are different. The most common way to the breakdown of peptide bond is hydrolysis based on either catalytic strategies: water activation or covalent bond. There are, however, enzymes that catalyze the reaction without the presence of water molecules and thus according to International Union of Biochemistry and Molecular Biology are classified as lyases. Proteases are also diversified in terms of structure of an active center. Due to the type of amino acid residue, that is essential to the functioning of the enzyme, seven different protease families are currently distinguished. In the article below we will try to present the structure and catalytic strategy of each of them.

Key words: protease, proteolysis, serine proteases, cysteine proteases, aspartic proteases, threonine proteases, glutamic proteases, metalloproteases, asparagine peptide lyases


"Edukacja Biologiczna i Środowiskowa" 2017/3, pp. 12-20